酪氨酸是什么
酪氨酸是一种重要的营养必需氨基酸，对人和动物的新陈代谢、生长发育起着重要的作用，广泛应用在食品、饲料、医药和化工等行业。L-酪氨酸早期的生产主要依靠蛋白质水解法，但是蛋白质水解法存在着材料来源有限、工艺与产品复杂、周期长等缺点，因而已经被淘汰。L-酪氨酸主要由酶法、微生物发酵法、提取法和化学法等四种方法来生产。 酪氨酸是一种重要的营养必需氨基酸，对人和动物的新陈代谢、生长发育起着重要的作用，广泛应用在食品、饲料、医药和化工等行业。L-酪氨酸早期的生产主要依靠蛋白质水解法，但是蛋白质水解法存在着材料来源有限、工艺与产品复杂、周期长等缺点，因而已经被淘汰。L-酪氨酸主要由酶法、微生物发酵法、提取法和化学法等四种方法来生产。
氨酪酸简介
目录 1 拼音 2 英文参考 3 γ氨酪酸说明书 3.1 药品名称 3.2 英文名称 3.3 氨酪酸的别名 3.4 分类 3.5 剂型 3.6 γ氨酪酸的药理作用 3.7 γ氨酪酸的药代动力学 3.8 γ氨酪酸的适应证 3.9 γ氨酪酸的禁忌证 3.10 注意事项 3.11 γ氨酪酸的不良反应 3.12 γ氨酪酸的用法用量 3.13 氨酪酸与其它药物的相互作用 3.14 专家点评 这是一个重定向条目，共享了γ氨酪酸的内容。为方便阅读，下文中的 γ氨酪酸 已经自动替换为 氨酪酸 ，可 点此恢复原貌 ，或 使用备注方式展现 1 拼音 ān lào suān 2 英文参考 amino acid injection800 aminobutyric acid 3 氨酪酸说明书 3.1 药品名称 氨酪酸 3.2 英文名称 γAminobutyric Acid 3.3 氨酪酸的别名 4氨基丁酸；γ氨基丁酸；氨基丁酸；γ氨酪酸；加敏隆；Acidum γAminobutyris；PiperdicAcid；γAminobutyrie Acid 3.4 分类 神经系统药物 > 中枢兴奋药物 > 大脑兴奋药 3.5 剂型 1.片剂：0.25g； 2.注射剂（粉）：1g（5ml）。 3.6 氨酪酸的药理作用 氨酪酸为氨基酸类药物，能促进葡萄糖磷酸化酶的活性，促进大脑新陈代谢，改善脑血管障碍所引起的偏瘫、记忆障碍、语言障碍，促进儿童智力发育。在体内与血氨结合生成尿素排出，有降低血氨及促进大脑新陈代谢的作用。近年来，因有其他新的抗肝性脑病药物出现，氨酪酸已少用。此外，氨酪酸可能为一种中枢介质，能增强葡萄糖磷酸酶的活性，恢复脑细胞的功能。氨酪酸尚能作用于延髓的血压调节中枢，有一定的降压作用，可缓解高血压引起的头痛、失眠、头晕目眩等。 3.7 氨酪酸的药代动力学 在体内与血氨结合生成尿素排出。 3.8 氨酪酸的适应证 1.用于各种类型的肝性脑病，一般认为对肝性脑病的抽搐、躁动有效。 2.亦可用于治疗各种类型的肝昏迷、尿毒症、催眠药及一氧化化碳中化碳中毒等所致昏迷的苏醒剂。 3.口服可用于脑血管障碍引起的偏瘫、记忆障碍、语言障碍、儿童智力发育迟缓及精神幼稚迟缓等。 3.9 氨酪酸的禁忌证 1.对氨酪酸过敏者。 2.普威综合征（PraderWill综合征）。 3.ANGELMAN综合征。 4.孕妇禁用。 3.10 注意事项 1.用药期间应注意监测患者视野的变化。 2.静脉滴注必须充分稀释后缓慢进行，以免引起血压急剧下降。 3.静脉滴注过程中如出现胸闷、气急、头昏、恶心等症状，应立即停药。 4.大剂量可出现运动失调、肌无力、血压降低、呼吸抑制等不良反应。 3.11 氨酪酸的不良反应 1.可出现头痛、失眠、发热及胃肠功能紊乱。 2.大剂量时可出现运动失调、肌无力、血压降低及呼吸抑制等。 3.静脉滴注时可出现胸闷、气急、头昏、恶心等。 3.12 氨酪酸的用法用量 1.口服：成人1g，每天3～4次；儿童酌减。 2.静脉输注：1～4g，用5%或10%葡萄糖注射剂250～500ml稀释后于2～3h内输入。 3.13 药物相互作用 （尚不明确） 3.14 专家点评
L-酪氨酸详细资料大全
酪氨酸（L-tyrosine，Tyr），是一种重要的营养必需胺基酸，对人和动物的新陈代谢、生长发育起着重要的作用，广泛套用在食品、饲料、医药和化工等行业。其常作为苯丙酮尿症患者的营养补充剂，以及多肽类激素、抗生素、L-多巴、黑色素、对羟基肉桂酸、对羟基苯乙烯等医药化工产品的制备原料。而随着更多高附加值 L-酪氨酸衍生物如丹参素、白藜芦醇、羟基酪醇等在生物体内发现，L-酪氨酸越来越朝着平台型化合物的方向发展。 基本介绍 中文名 ：L-酪氨酸 外文名 ：L-Tyrosine 分子量 ：181.19 分子式 ：C9H11NO3 别名 ：L-β-对羟苯基-β-丙氨酸 属性 ：营养必需胺基酸 理化性质,生产方法,酶法,微生物发酵法,提取法,化学合成法, 理化性质 中文名称:L-酪氨酸 中文别名:L-β-对羟苯基-β-丙氨酸;(2S,3R)-2-氨基-3-对羟苯基丙酸 英文别名:3-(4-Hydroxyphenyl)-L-alanine; H-Tyr-OH; L-tyrosine,99+% (98% ee/glc); L-tyrosine free base cell culture*tested; L-tyrosine plant cell culture tested; L-Tyrosine, Free Base; tyrosine usp; Tyr CAS:60-18-4 分子量:181.19 生产方法 L-酪氨酸早期的生产主要依靠蛋白质水解法。但是蛋白质水解法存在着材料来源有限、工艺与产品复杂、周期长等缺点，因而已经被淘汰。目前 L-酪氨酸主要由酶法、微生物发酵法、提取法和化学法等四种方法来生产。 酶法 酶法也称为微生物转化法，主要是利用微生物细胞内酪氨酸酚裂解酶（tyrosine phenol-lyase，TPL，EC 4.1.99.2）将苯酚、丙酮酸和氨或者苯酚、L-丝氨酸转化为 L-酪氨酸。目前研究较多的、具有较高酶活的 TPL 主要来自于微生物草生欧文氏菌( Erwinia herbicola ) 、中间柠檬酸菌( Citrobacter intermedius ) 、弗氏柠檬酸菌( Citrobacter freundii ) 以及嗜热菌( Symbiobacterium toebii ) 等。Genex 公司的 Lee 和 Hsiao于 1986 年最早利用产气克雷伯氏菌( Klebsiellaaerogenes ) 丝氨酸羟甲基转移酶和 Erwinia herbicola ATCC 21434 酪氨酸酚裂解酶，将以甘氨酸为底物合成 L-丝氨酸的反应和以 L-丝氨酸为底物合成 L-酪氨酸的反应相偶联。在 500mL 反应体系中加入 0.32%苯酚、0.25 M 甘氨酸、0.5 mM 5-磷酸吡哆醛、0.056Mβ-巯基乙醇、1.7mM 四氢叶酸。在 pH 为 7.0、37℃条件下以 37%甲醛启动反应，16 h 后可产生 L-酪氨酸 26.3 g /L，甘氨酸转化率达到61.4%。但该工艺稳定性较差而且甘氨酸对 TPL 活性有很强的抑制作用。考虑反应过程中酶活性和稳定性差等缺点，近年来利用 DNA 改组技术提高TPL 稳定性也受到关注。韩国 KRIBB 的 Eugene 等人通过对 Symbiobacteriumtoebii 中的 TPL 进行随机突变筛选和交错延伸 DNA shuffling 得到了催化活性提高三倍，同时半失活温度提高了 11.2℃的 AS6 突变体。测序结果显示在催化活性区域其存在 T129I 或者 T451A 突变，而包含 A13V, E83K 和 T407A 在内的三个突变则对提高热稳定性有极大帮助。而此课题组的 Kim 等人在 E. coli BL21(DE3)中过表达此催化活性和热稳定提高的 TPL，并制备成催化粗提液。在2.5 L 的流加式反应器系统中通过分批补加 2.2 M 的苯酚、2.4M 的丙酮酸钠、0.4 mM 5-磷酸吡哆醛和 4 M 的氯化铵并在反应罐上方充满氮气以降低底物的氧化作用， 40℃反应 30 h 后可积累 130 g/L 的 L-酪氨酸，苯酚的转化率最高可达 94%。 微生物发酵法 微生物发酵法通常以甘油、葡萄糖等生物质碳源为原料，通过优良的微生物菌种在合适的条件下发酵来累积 L-酪氨酸。早期研究常通过人工诱变来选育 L-酪氨酸高产菌株，如筛选 L-苯丙氨酸或 L-色氨酸缺陷或抗反馈抑制的菌株等。然而大多数微生物积累芳香胺基酸的能力很低，且其代谢途径的调控机制十分复杂，传统的诱变育种方法往往只能对局部代谢途径或者关键酶作用，难以对全局的 L-酪氨酸代谢流造成很大的影响。近年来随着代谢工程和各种先进生物技术的迅猛发展，重新合理设计微生物的代谢途径来更好地实现 L-酪氨酸的发酵生产逐渐成为研究热点。目前研究较多的 L-酪氨酸代谢工程菌主要有大肠杆菌（ Escherichia coli ）、谷氨酸棒杆菌（ Corynebacterium glutamicum ）、黄色短杆菌（ Brevibacterium flavum ）和枯草芽孢杆菌（ Bacillus subtilis ）等。其中以大肠杆菌和谷氨酸帮杆菌中 L-酪氨酸的合成途径和调控机制研究的最多并阐释的最为清楚。 L-酪氨酸生物合成途径属于芳香族胺基酸合成途径。其合成的前体物 4-磷酸赤藓糖（Erythrose-4-phosphate, E4P）和磷酸烯醇式丙酮酸（Phosphoenol pyruvate, PEP）在 DAHP 合成酶（DS）的催化下缩合生成 3-脱氧-D-阿拉伯庚酮糖酸-7-磷酸（DAHP），该反应也是 L-酪氨酸生物合成途径的第一个限速步骤。在大肠杆菌中 DAHP 合成酶包含 AroG、AroF 和 AroH 三个同工酶，其表达和酶活分别受产物 L-苯丙氨酸、L-酪氨酸和 L-色氨酸的反馈阻遏和反馈抑制。从 DAHP 到分支酸的 7 步反应对于所有芳香胺基酸是共同途径。而分支酸是芳香族胺基酸合成途径的分支点，一个分支途径用于合成 L-色氨酸，另一部分则在分支酸变位酶（Chori *** mutase, CM）和预苯酸脱水酶（Prephenatedehydratase, PD）双功能酶 TyrA 的作用下生成对羟基苯丙酮酸（4HPP），后者通过与 L-谷氨酸的转氨作用生成 L-酪氨酸，而 TyrA 的表达和酶活同样受到产物L-酪氨酸的反馈阻遏和反馈抑制。 提取法 提取法在1820年首先由Braconnot发明,他将甘氨酸和亮氨酸从明胶羊色和肌肉水解液中提取得到,那之后,Bopp等人义逐渐在蛋白质中将酪氨酸和丝氨酸水解出来。最古老的胺基酸生产的工芝,即进白质水解提取法。蛋白质可W进行酶、酸或巧的水解,其产物最终为胺基酸。常用6M盐酸在110°C水解进行12—24h,去掉多余的酸后,提取出各种胺基酸的混合物。最后使用溶度差法或离子交换树脂的方法提取,得到相对纯度的胺基酸至20世纪 三四十年代,使用提取法己经可以获得20多种胺基酸,最著名的胺基酸产业就是味素,发展到今天,虽然胺基酸大部分都可从各种资源中提取,但由于资源成本高、低收率、污染环境等方面原因,并不适合继续大规模生产。提取法生产心酪氨酸,一般是利用天然蛋白资源为原料,将其进行水解、浓缩、结晶、脱色等步骤的处理,分离提取心酪氨酸。但因为提取所得产品中L-酪氨度的含量较低,实际上提取法的收率较低,所以并不适合大规模生产。 化学合成法 虽然19世纪化学合成法就己经开始用来合成胺基酸,但直到本世纪50年代才将化学法合成胺基酸,这种方法是利用有机合成和化学工程结合的技术,生产胺基酸。其最大的优势是不受胺基酸品种上限制,在制备天然気基酸外,还可生产非天然安基酸,包括一些非常特殊结构的胺基酸,并且可以大规模生产。但化学方法也有缺点,主要问题是工艺较复杂,只能合成胺基酸的D、L-型外消旋体,只有经过了光学拆分,才可获得具有光学活性的胺基酸。至今,多种胺基酸仍用化学合成法生产,特别是在饲料中用量很大的D、L-蛋氨酸,目前的生产方法仅有化学合成法,其产量约为几十万吨/年。另外,药用和食用甘氨酸,其大规模的生产方法也是采用化学合成法。
酪氨酸简介
目录 1 拼音 2 英文参考 3 概述 4 酪氨酸药典标准 4.1 品名 4.1.1 中文名 4.1.2 汉语拼音 4.1.3 英文名 4.2 结构式 4.3 分子式与分子量 4.4 来源（名称）、含量（效价） 4.5 性状 4.5.1 比旋度 4.6 鉴别 4.7 检查 4.7.1 酸度 4.7.2 溶液的透光率 4.7.3 氯化物 4.7.4 硫酸盐 4.7.5 铵盐 4.7.6 其他氨基酸 4.7.7 干燥失重 4.7.8 炽灼残渣 4.7.9 铁盐 4.7.10 重金属 4.7.11 砷盐 4.7.12 细菌内毒素 4.8 含量测定 4.9 类别 4.10 贮藏 4.11 版本 5 参考资料 1 拼音 lào ān suān 2 英文参考 tyrosine [WS/T 476—2015 营养名词术语] Tyr [WS/T 476—2015 营养名词术语] 3 概述 酪氨酸（tyrosine；Tyr）的化学名称为2氨基3对羟苯基丙酸，它是一种含有酚羟基的芳香族极性α氨基酸[1]。酪氨酸是人体的条件必需氨基酸和生酮生糖氨基酸[1]。 4 酪氨酸药典标准 4.1 品名 4.1.1 中文名 酪氨酸 4.1.2 汉语拼音 Lao'ansuan 4.1.3 英文名 Tyrosine 4.2 结构式 4.3 分子式与分子量 C9H11NO3181.19 4.4 来源（名称）、含量（效价） 本品为L2氨基3（4羟基苯基）丙酸。按干燥品计算，含C9H11NO3不得少于99.0%。 4.5 性状 本品为白色结晶或结晶性粉末；无臭，无味。 本品在水中极微溶解，在无水乙醇、甲醇或丙酮中不溶；在稀盐酸或稀硝酸中溶解。 4.5.1 比旋度 取本品，精密称定，加1mol/L盐酸溶液溶解并定量稀释制成每1ml中约含50mg的溶液，依法测定（2010年版药典二部附录Ⅵ E），比旋度为11.3°至12.1°。 4.6 鉴别 （1）取本品与酪氨酸对照品各适量，分别加稀氨溶液（浓氨溶液14→100）溶解并稀释制成每1ml中约含0.4mg的溶液，作为供试品溶液与对照品溶液。照其他氨基酸项下的色谱条件试验，供试品溶液所显主斑点的位置和颜色应与对照品溶液的主斑点相同。 （2）本品的红外光吸收图谱应与对照的图谱（《药品红外光谱集》1072图）一致。 4.7 检查 4.7.1 酸度 取本品0.02g，加水100ml制成饱和水溶液，依法测定（2010年版药典二部附录Ⅵ H），pH值应为5.0～6.5。 4.7.2 溶液的透光率 取本品1.0g，加1mol/L盐酸溶液20ml溶解后，照紫外－可见分光光度法（2010年版药典二部附录Ⅳ A），在430nm的波长处测定透光率，不得低于95.0%。 4.7.3 氯化物 取本品0.25g，依法检查（2010年版药典二部附录Ⅷ A），与标准氯化钠溶液5.0ml制成的对照液比较，不得更浓（0.02%）。 4.7.4 硫酸盐 取本品1.0g，加水40ml温热使溶解，放冷，依法检查（2010年版药典二部附录Ⅷ B），与标准硫酸钾溶液2.0ml同法制成的对照液比较，不得更浓（0.02%）。 4.7.5 铵盐 取本品0.10g，依法检查（2010年版药典二部附录Ⅷ K），与标准氯化铵溶液2.0ml制成的对照液比较，不得更深（0.02%）。 4.7.6 其他氨基酸 取本品适量，加稀氨溶液（浓氨溶液14→100）溶解并稀释制成每1ml中约含10mg的溶液，作为供试品溶液；精密量取1ml，置250ml量瓶中，用上述稀氨溶液稀释至刻度，摇匀，作为对照溶液；另取酪氨酸对照品与苯丙氨酸对照品各适量，置同一量瓶中，加上述稀氨溶液溶解并稀释制成每1ml中各约含0.4mg的溶液，作为系统适用性试验溶液。照薄层色谱法（2010年版药典二部附录Ⅴ B）试验，吸取上述三种溶液各2μl，分别点于同一硅胶G薄层板上，以正丙醇浓氨溶液（7：3）为展开剂，展开，晾干，喷以茚三酮的丙酮溶液（1→50），在80℃加热至斑点出现，立即检视。对照溶液应显一个清晰的斑点，系统适用性试验溶液应显两个完全分离的斑点。供试品溶液如显杂质斑点，其颜色与对照溶液的主斑点比较，不得更深（0.4%）。 4.7.7 干燥失重 取本品，在105℃干燥3小时，减失重量不得过0.2%（2010年版药典二部附录Ⅷ L）。 4.7.8 炽灼残渣 取本品2.0g，依法检查（2010年版药典二部附录Ⅷ N），遗留残渣不得过0.1%。 4.7.9 铁盐 取本品1.0g，炽灼灰化后，残渣加盐酸2ml，置水浴上蒸干，再加稀盐酸4ml，微热溶解后，加水30ml与过硫酸铵50mg，依法检查（2010年版药典二部附录Ⅷ G），与标准铁溶液1.0ml同法制成的对照液比较，不得更深（0.001%）。 4.7.10 重金属 取炽灼残渣项下遗留的残渣，依法检查（2010年版药典二部附录Ⅷ H 第二法），含重金属不得过百万分之十。 4.7.11 砷盐 取本品2.0g，加盐酸5ml与水23ml溶解后，依法检查（2010年版药典二部附录Ⅷ J 第一法），应符合规定（0.0001%）。 4.7.12 细菌内毒素 取本品1g，加内毒素检查用水100ml制成饱和溶液，取上清液依法检查（2010年版药典二部附录Ⅺ E），每1ml酪氨酸饱和溶液中含内毒素的量应小于0.25EU（供注射用）。 4.8 含量测定 取本品约0.15g，精密称定，加无水甲酸6ml溶解后，加冰醋酸50ml，照电位滴定法（2010年版药典二部附录Ⅶ A），用高氯酸滴定液（0.1mol/L）滴定，并将滴定的结果用空白试验校正。每1ml高氯酸滴定液（0.1mol/L）相当于18.12mg的C9H11NO3。 4.9 类别 药用辅料，助溶剂和稳定剂。 4.10 贮藏 遮光，密封保存。 4.11 版本